Aufbau und Funktion von Proteinen

Proteine sind Polymere von Aminosäuren. Polymere sind lange Ketten, die aus der Verbindung ähnlicher Moleküle entstehen. Polysaccharide z. B. entstehen durch die Verbindung von vielen Monosacchariden. Aminosäuren können sich auch miteinander zu Polymeren verbinden. Dabei wird pro Verbindung jeweils ein Wassermolekül freigesetzt. Durch diese sogenannte Peptidbindung entstehen Di-, Tri- und Polypeptide.

Aminosäuren

Eine Aminosäure ist ein organisches Molekül, das sowohl eine Aminogruppe (NH2-Gruppe) als auch eine Carboxylgruppe (COOH) besitzt. Theoretisch gibt es unendlich viele Aminosäuren. Nicht alle werden für die Bildung von Proteinen verwendet. Im Aufbau von Proteinen werden nur 20 bestimmte Aminosäuren verwendet. Diese proteinogenen, d.h. proteinbildenden Aminosäuren besitzen jeweils unterschiedliche Eigenschaften. Einige Aminosäuren sind hydrophil (wasseranziehend), während andere hydrophob (wasserabweisend) sind. Es gibt basisch (alkalisch) oder sauer reagierende Aminosäuren. Diese Vielfalt der Aminosäuren ist besonders für die Entfaltung der Proteinfunktion relevant.

Hydrophile Moleküle sind wasserliebend, d.h. sie lösen sich gut im Wasser. Hydrophile proteinogene Aminosäuren sind: Serin (Ser), Threonin (Thr), Cystein (Cys), Tyrosin (Tyr), Asparagin (Asn), Glutamin (Gln), Asparaginsäure (Asp), Glutaminsäure (Glu), Lysin (Lys), Arginin (Arg) und Histidin (His).

Hydrophobe Moleküle sind wasserabweisend, d.h. sie lösen sich gar nicht oder sehr schlecht im Wasser. Hydrophobe proteinogene Aminosäuren sind: Methionin (Met), Phenylalanin (Phe), Tryptophan (Trp), Prolin (Pro), Glycin (Gly), Alanin (Ala), Valin (Val), Leucin (Leu) und Isoleucin (Ile).

Es gibt zwei proteinogene Aminosäuren, die sauer reagieren. Diese sind Asparaginsäure (Asp) und Glutaminsäure (Glu). Sie sind ebenfalls hydrophil.

Es gibt drei proteinogene Aminosäuren, die basisch reagieren. Diese sind Lysin (Lys), Arginin (Arg) und Histidin (His). Sie sind ebenfalls hydrophil.

Proteinstruktur

Die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ist für die Eigenschaften eines Proteins besonders wichtig. Diese Reihenfolge der Aminosäuren wird als Aminosäuresequenz bezeichnet. Sie wird auch als die Primärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins bezeichnet. Die Aminosäuresequenz oder auch die Primärstruktur ist für die räumliche Faltung einer Polypeptidkette besonders relevant (wichtig).

Bei einigen Polypeptiden bilden die Aminosäuren spiralförmige Abschnitte. Diese Abschnitte werden als α-Helix genannt. Helix bedeutet Spirale.

Bei anderen Polypeptiden wiederum kann es zur Bildung von Faltblättern kommen. Man kann sich dies wie ein mehrfach gefaltetes Blatt Papier vorstellen. Diese Struktur wird als β-Faltblatt bezeichnet.

Die α-Helix und das β-Faltblatt werden als Sekundärstruktur bezeichnet. Die Sekundärstruktur ist somit die kleinste dreidimensionale Strukturkomponente eines Peptids.

Ist ein Polypeptid lang genug, so können sich die Sekundärstrukturen mehrfach ausbilden. Diese komplexe dreidimensionale räumliche Anordnung der Sekundärstrukturelemente wird als Tertiärstruktur bezeichnet. In diesem Fall spricht man i. d. R. von einem Protein. Proteine haben also mehrere dreidimensional gefaltete Sekundärstrukturelemente wie α-Helices und β-Faltblätter. Für die Faltung der Tertiärstruktur ist neben der Primärstruktur (also Aminosäuresequenz) auch die Umgebungsbedingungen relevant.

Die gleiche Primärstruktur könnte unter verschiedenen Umgebungsbedingungen, wie z. B. Temperatur oder pH-Wert zu verschiedenen Tertiärstrukturen führen. Aus diesem Grund werden viele Proteine in Zellen unter bestimmten Bedingungen gefaltet. Zusätzlich gibt es Faltungshelferproteine (Chaperone), die einer Polypeptidkette zu einer bestimmten Faltung verhelfen, indem sie das Protein in sich einschließen und gegen äußere Einwirkungen abschirmen, bis die Faltung abgeschlossen ist.

Viele Proteine besitzen nur eine Tertiärstruktur. Tertiärstrukturen können sich zu noch größere und kompliziertere Einheiten zusammensetzen, die Quartärstruktur genannt wird. Während die Tertiärstruktur i. d. R. aus einer langen Aminosäurekette besteht, entsteht die Quartärstruktur fast immer aus der dreidimensionalen Verbindung von MEHREREN Polypeptidketten. Ein Beispiel hierfür ist das Hämoglobin, das aus 4 Polypeptidketten besteht. Jede dieser Polypeptidketten hat ihre eigene Primär-, Sekundär und Tertiärstruktur.

Peptide und Proteine werden durch Translation von mRNA-Molekülen an den Ribosomen hergestellt. Dieser Vorgang wird als Proteinbiosynthese bezeichnet.

Aufgaben von Proteinen

Peptide und Proteine können unterschiedliche Aufgaben erfüllen.

  • Enzyme beschleunigen (katalysieren) chemische Reaktionen, ohne dabei selbst verbraucht zu werden. Sie werden daher Bio-Katalysatoren genannt. Alle Enzyme sind Proteine. Beispiele: Verdauungsenzyme.
  • Transportproteine transportieren Substanzen. Eine wichtige Klasse der Transportproteine sind die Membranproteine, die den Stofftransport durch die Zellmembran durchführen (Carrier-Proteine) bzw. erleichtern (Kanalproteine).
  • Strukturproteine haben eine stützende und formgebende Funktion. Mikrofilamente, Intermediärfilamente und Mikrotubuli bilden das Cytoskelett. Keratin ist im Aufbau von Haaren, Hörnern, Fingernägeln etc. beteiligt.
  • Einige Proteine fungieren als chemische Botenstoffe bzw. Hormone. Das wahrscheinlich bekannteste hormonelle Protein ist Insulin.
  • Actin- und Myosinfilamente bilden die Grundlage der Muskelkontraktion. Cilien (Zellwimpern) und Flagellen (Zellgeißeln) bestehen ebenfalls aus Proteinen und bilden die Grundlage der Zellbewegung.
  • Damit Botenstoffe, wie Hormone und Neurotransmitter andere Zellen beeinflussen, müssen diese erst an bestimmte Rezeptoren an der Membran binden. Rezeptoren bestehen i. d. R. aus Membranproteinen.
  • Antikörper sind Proteine, die unserem Abwehrsystem beim Bekämpfen von Krankheiten und Infektionen helfen.
  • Proteine speichern Aminosäuren und somit Energie. Casein (Milcheiweiß) und Ovalbumin (Hühnereiweiß) sind besonders reichhaltige Aminosäure-Quellen.

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